Estudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH)

Abstract

A interação entre albumina sérica humana (ASH) e os derivados da 1,2-naftoquinona (LF, LF4Me, LF24Me, LF4Br, LF4Cl, LP4F,LP4Me e LP24Me), em solução tamponada (PBS, pH = 7,4), foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), dicroísmo circular (DC), espectroscopia de emissão de fluorescência e espectroscopia de emissão de fluorescência com resolução temporal. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade supressão de fluorescência de ASH (kq ≈ 1012 L/mol.s) e para o tempo de vida de fluorescência τ2 (≈ 6,6 ns) sugerem um mecanismo estático para o processo de supressão. Os valores termodinâmicos de energia livre de Gibbs, encontrados para a interação das 1,2-naftoquinonas com a ASH (≈ -24 a -29 kJ/mol) sugerem a ocorrência de um processo espontâneo via um mecanismo reversível. Já os valores negativos de ∆H° e positivos de ∆S° encontrados em todos os casos (-6,60 a -21,82 kJ/mol e +10,79 a +64,61 J/mol.K, respectivamente) indicam que o processo de interação ocorre pela formação de uma ligação de hidrogênio em ambiente hidrofóbico. Os estudos das distancias do raio de Fösrter r, entre doador e aceptor, (≈ 2 a 3 nm), indica a ocorrência de uma forte interação entre 1,2-naftoquinona/ASH que independe da temperatura. A diminuição na porcentagem de hélice-α verificado nos estudos de dicroísmo circular (≈ 60 a 53 %) indicam a ocorrência da interação entre as 1,2-naftoquinonas com ASH o que pode ser reflexo da mudança conformacional da proteína para acomodar melhor os compostos na cavidade hidrofóbica da albumina sérica próximo ao resíduo de triptofano.