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dc.contributor.authorBiancardi, Vanessa Ricas-
dc.date.accessioned2025-09-26T16:34:07Z-
dc.date.available2025-09-26T16:34:07Z-
dc.date.issued2024-10-21-
dc.identifier.citationBIANCARDI, Vanessa Ricas. Tecnologias a partir do osso bovino para a obtenção de colágeno tipo I – Análise dos processos de beneficiamento, desmineralização, hidrólise enzimática e formação de gel para uso em alimentos. 2024. 92 f. Tese (Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Instituto de Tecnologia. Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro. Seropédica, 2024.pt_BR
dc.identifier.urihttps://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/23296-
dc.description.abstractAs descobertas sobre as funcionalidades do colágeno foram sendo impulsionadas em paralelo ao crescente interesse pelos resíduos da produção agropecuária. Colágeno é a proteína predominante nos tecidos fibrosos dos animais, como no osso. Osso é composto predominantemente por fibras de colágeno tipo I sequenciadas em conjunto com cristais minerais. O colágeno tipo I é uma proteína biopolimérica e de estrutura fibrosa, apresentando uma hélice tripla caraterística que confere propriedades de automontagem e biocompatibilidade. O colágeno tipo I mantém as mesmas propriedades quando isolado a partir da fonte. A partir do osso bovino, não era factível a obtenção de colágeno tipo I devido à sua rigidez natural, até que recentes estudos apresentaram alternativas para contornar essa limitação e possibilitar o beneficiamento. A Tese teve como objetivo elucidar tecnologias a partir do resíduo ósseo através das metodologias necessárias para o reaproveitamento do osso bovino e viabilizar a obtenção do colágeno tipo I através da transformação do coproduto para uso em alimentos. Foram elaborados quatro estudos científicos apresentados nos capítulos I, II, III e IV. O capítulo I resume e avalia a literatura atual dos estudos que investigaram a obtenção de colágeno e gelatina a partir de resíduos ósseos, compila a literatura atual pelos estudos que usaram o colágeno ósseo como agente de ligação, assim como, pelos estudos que usaram colágeno e gelatina de resíduos agropecuários em alimentos. Há avanços na obtenção de colágeno e gelatina a partir do osso, assim como há expectativas tecnológicas e sustentáveis de aplicações promissoras em alimentos. As informações apresentadas visam novas estratégias de obtenção, avanços das pesquisas e aplicações de práticas sustentáveis. O capítulo II investigou as propriedades físico-químicas da matriz óssea da tíbia bovina após beneficiamento e desmineralização. A matriz óssea foi solubilizada em ácido acético seguido de ácido lático. Foram analisados na matriz óssea: percentuais de osseína e hidroxiapatita pelo teor de nitrogénio e cinzas; teor de minerais; distribuição do tamanho das partículas; espetroscopia de infravermelhos por transformada de Fourier (FTIR); difração de raios X (DRX); e microscópio eletrônico de varredura (MEV). Nos extratos residuais, foram analisados o pH e o teor de minerais. A solubilização por ácidos afetou as propriedades físico-químicas da osseína- hidroxiapatita. A matriz óssea solubilizada por ácido acético e lático mostrou a preservação da osseína juntamente com a perda de hidroxiapatita. Foi revelada a disponibilização do colágeno tipo I após os processos e uma alternativa viável como desmineralização do osso bovino. O capítulo III obteve colágeno gel a partir da tíbia bovina e aplicou-o na formação de hidrogéis automontados com goma xantana e transglutaminase. Colágeno gel foi obtido através do processamento, desmineralização e hidrólises utilizando proteases comerciais. Foram analisados em função dos processos: grau de hidrólise; rendimento; teor de proteína; e teor de hidroxiprolina. Foram analisados no colágeno gel: solubilidade; calorimetria diferencial de varrimento (DSC); análise gravimétrica térmica (TGA); FTIR; e microscopia de fluorescência. Foram elaborados com o colágeno gel selecionado os hidrogéis automontados com goma xantana e transglutaminase. Foram analisados nos hidrogéis: FTIR; e microscopia de fluorescência. Os resultados demonstraram a biocompatibilidade do colágeno gel com a goma xantana e a transglutaminase, evidenciando seu potencial como insumo para produtos proteicos. O capítulo IV obteve colágeno a partir da tíbia bovina e analisou a composição, as propriedades estruturais e térmicas. Colágeno em gel foi obtido através do processamento, desmineralização e hidrólise utilizando protease comercial. Foram analisadas no colágeno: DSC; TGA; FTIR; DRX; MEV; e o espectrômetro de energia dispersiva (EDS). DSC e TGA mostraram estabilidade ao calor. FTIR mostraram os respectivos peptídeos de colágeno. XRD mostraram os picos de difração. MEV-EDS mostraram um resíduo mínimo de elementos minerais. Os resultados foram promissores, revelando o colágeno com propriedades desejáveis para produtos à base de proteínas. Por fim, ao promover o reaproveitamento do resíduo ósseo e validar tecnologias a partir da tíbia bovina, a presente Tese eleva a acessibilidade das metodologias envolvidas, contribuindo significativamente para a redução de resíduos agropecuários e promovendo a sustentabilidade. A pesquisa reforça a economia circular oferecendo soluções biotecnológicas que agregam valor aos resíduos.pt_BR
dc.description.sponsorshipConselho Nacional de Pesquisa e Desenvolvimento Científico e Tecnológico - CNPqpt_BR
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESpt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal Rural do Rio de Janeiropt_BR
dc.subjectcolágeno tipo Ipt_BR
dc.subjectosso bovinopt_BR
dc.subjectresíduo ósseopt_BR
dc.subjecttecido ósseopt_BR
dc.subjectsustentabilidadept_BR
dc.subjecteconomia circularpt_BR
dc.subjectinovaçãopt_BR
dc.subjectindústria de alimentospt_BR
dc.subjecttype I collagenpt_BR
dc.subjectbovine bonept_BR
dc.subjectbone wastept_BR
dc.subjectbone tissuept_BR
dc.subjectsustainabilitypt_BR
dc.subjectcircular economypt_BR
dc.subjectinnovationpt_BR
dc.subjectfood industrypt_BR
dc.titleTecnologias a partir do osso bovino para a obtenção de colágeno tipo I – análise dos processos de beneficiamento, desmineralização, hidrólise enzimática e formação de gel para uso em alimentos.pt_BR
dc.title.alternativeBovine bone technologies for obtaining type I collagen - analysis of processing, demineralization, enzymatic hydrolysis and gel formation processes for use in food.en
dc.typeTesept_BR
dc.description.abstractOtherThe functionalities of collagen were driven by the growing interest in agro-industrial production waste. Collagen is the predominant protein in the fibrous tissues of animals, such as bones. Bone is primarily composed of type I collagen fibers sequenced together with mineral crystals. Type I collagen is a biopolymeric protein with a fibrous structure, featuring a characteristic triple helix that grants it self-assembly and biocompatibility properties. Type I collagen retains these properties when isolated from its source. Due to the natural rigidity of bovine bone, obtaining type I collagen was not feasible until recent studies introduced alternatives to overcome this limitation, enabling its processing. This thesis aimed to elucidate technologies derived from bone waste, presenting methodologies for bovine bone reutilization and enabling the extraction of type I collagen through coproduct transformation for use in food applications. Four scientific studies are presented in Chapters I, II, III, and IV. Chapter I summarizes and evaluates the current literature on collagen and gelatin extraction from bone waste, compiling research on the use of bone collagen as a binding agent and the application of collagen and gelatin from agro-industrial residues in food products. Advances have been made in collagen and gelatin extraction from bones, with promising technological and sustainable applications in the food industry. The information presented provides insights into novel extraction strategies, research advancements, and sustainable practices. Chapter II investigated the physicochemical properties of bovine tibia bone matrix following processing and demineralization. The bone matrix was solubilized using acetic acid followed by lactic acid. Analyses of the bone matrix included ossein and hydroxyapatite percentages (through nitrogen and ash content), mineral composition, particle size distribution, Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR), X-ray diffraction (XRD), and scanning electron microscopy (SEM). Additionally, pH and mineral content were assessed in the residual extracts. Acid solubilization influenced the physicochemical properties of ossein-hydroxyapatite, with acetic and lactic acid treatments preserving ossein while depleting hydroxyapatite. The results confirmed type I collagen availability post-processing, demonstrating a viable alternative for bovine bone demineralization. Chapter III focused on obtaining collagen gel from bovine tibia and applying it in self-assembled hydrogels with xanthan gum and transglutaminase. Collagen gel was obtained through processing, demineralization, and hydrolysis using commercial proteases. Analyses included hydrolysis degree, yield, protein content, and hydroxyproline content. The collagen gel was further analyzed for solubility, differential scanning calorimetry (DSC), thermogravimetric analysis (TGA), FTIR, and fluorescence microscopy. Selected collagen gel was then used to develop self-assembled hydrogels with xanthan gum and transglutaminase, which were analyzed using FTIR and fluorescence microscopy. The results demonstrated the biocompatibility of collagen gel with xanthan gum and transglutaminase, highlighting its potential as an ingredient for protein-based products. Chapter IV obtained collagen from bovine tibia and analyzed its composition, structural properties, and thermal behavior. Collagen gel was obtained through processing, demineralization, and hydrolysis using a commercial protease. Analyses included DSC, TGA, FTIR, XRD, SEM, and energy-dispersive spectroscopy (EDS). DSC and TGA confirmed heat stability, FTIR identified collagen peptides, XRD revealed diffraction peaks, and SEM-EDS showed minimal residual mineral elements. The findings were promising, demonstrating that the collagen possessed desirable properties for protein-based product applications. Ultimately, by promoting the reutilization of bone waste and validating technologies derived from bovine tibia, this thesis enhances the accessibility of the involved methodologies, significantly contributing to the reduction of agro-industrial waste and fostering sustainability. This research reinforces the circular economy by providing biotechnological solutions that add value to waste materials.en
dc.contributor.advisor1Barbosa Junior, José Lucena-
dc.contributor.advisor1IDhttps://orcid.org/0000-0001-8496-1404pt_BR
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/5228796959263366pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Kurozawa, Louise Emy-
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/4052839942489847pt_BR
dc.contributor.referee1Barbosa Junior, José Lucena-
dc.contributor.referee1IDhttps://orcid.org/0000-0001-8496-1404pt_BR
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/5228796959263366pt_BR
dc.contributor.referee2Trindade, Marco Antonio-
dc.contributor.referee2IDhttps://orcid.org/0000-0002-3245-5128pt_BR
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/8884306216748300pt_BR
dc.contributor.referee3Oliveira, Alessandra Lopes de-
dc.contributor.referee3IDhttps://orcid.org/0000-0002-2977-6000pt_BR
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/8581604978859569pt_BR
dc.contributor.referee4Koblitz, Maria Gabriela Bello-
dc.contributor.referee4IDhttp://orcid.org/0000-0002-5558-570Xpt_BR
dc.contributor.referee4Latteshttp://lattes.cnpq.br/5392269113232224pt_BR
dc.contributor.referee5Oliveira, Renata Nunes-
dc.contributor.referee5IDhttps://orcid.org/0000-0001-9782-269Xpt_BR
dc.contributor.referee5Latteshttp://lattes.cnpq.br/9026953896544145pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/3008854424239507pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Tecnologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFRRJpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentospt_BR
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dc.subject.cnpqCiência e Tecnologia de Alimentospt_BR
dc.subject.cnpqCiência e Tecnologia de Alimentospt_BR
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